Joachim Orth

Posterpreis 2011 für Joachim Orth

Priv.Doz. Dr. Joachim Orth vom Institut für Experimentelle und Klinische Pharmakologie und Toxikolgie der Albert-Ludwigs-Universität Freiburg erhält für seine Arbeit zu "Cell-free synthesis and characterization of a novel cytotoxic pierisin-like protein from the cabbage butterfly Pieris rapae" den Posterpreis aus dem Bereich Toxikologie.

Der Pierisin-ähnliche Proteine gehören zu einer wachsenden Familie von ADP Ribosyltransferasen, die in verschiedenen Spezies weißer Schmetterlinge(Weißlinge) nachgewiesen wurden. Sie können aus Extrakten von Raupen, Puppen oder Schmetterlingen wie z.B. des kleinen Kohlweißlings (Pieris rapae) isoliert werden. Das aktuell charakterisierte Pierisin-1b führt in humanen Krebszellen zu einer Induktion der Apoptose. Sequenzvergleiche zeigen eineHomologie zu bakteriellen Toxinen mit ADP-Ribosyltransferase-Aktivität, wie z.B.der aktiven Domäne von Choleratoxin und Pertussistoxin. Alle bisher beschriebenen ADP-Ribosyltransferasen modifizieren Proteine. Daher ist es sehr überraschend, dass Pierisin nicht Proteine, sondern DNA ADP-ribosyliert. Pierisin überträgt einen ADP-Riboserest von NAD+ auf Guanosin-Reste in DNA. Die DNA Addukte scheinen zu der beobachteten Cytotoxizität zu führen. Diese cytotoxische Wirkung des Pierisins, die sowohl Säugerzellen als auch E. colibetrifft, erschwert die nähere Charakterisierung. Daher wurde für die Darstellung von Pierisin1b ein in vitro Translationssystem genutzt, das auf Insektenzelllysat beruht. Die physiologische Funktion von Pierisin ist bisher weitestgehend ungeklärt. Ob die ADP-Ribosyltransferase in physiologischen Apoptoseprozessen während der Entwicklung des Schmetterlings involviert ist, oder ob Pierisin als Toxin eine einzigartige Verteidigungsstrategie gegen Feinde darstellt, soll in zukünftigen Arbeiten untersucht werden.

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DFG bewilligt Sonderforschungsbereich zum Thema DNA-Reparatur und Genomstabilität

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